研究目的
区分由特异性相互作用形成的具有明确功能的重要蛋白质-蛋白质复合物与由非特异性相互作用产生的随机聚集体。
研究成果
手性等离子体场能够根据复合物的结构各向异性水平区分特异性与非特异性蛋白质-蛋白质相互作用，从而提供基于结构的快速特异性检测方法。
研究不足
该技术需要将蛋白质固定在表面，这可能会影响其结构和功能。该方法的特异性取决于蛋白质-蛋白质复合物的结构有序性。
1：实验设计与方法选择：
利用手性等离子体纳米结构检测蛋白质-蛋白质复合物内的结构有序程度。
2：样本选择与数据来源：
采用对牛血清白蛋白（BSA）和卵清蛋白（OVA）具有高特异性的多克隆兔IgG抗体表面固定化Fab′片段。
3：实验设备与材料清单：
手性等离子体结构、多克隆兔IgG抗体、BSA、OVA。
4：实验步骤与操作流程：
蛋白质在手性等离子体结构上的吸附，光学性质的测量。
5：数据分析方法：
通过参数化光学性质的不对称性推断结构各向异性。
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polyclonal rabbit IgG antibodies
Used as a model antibody?antigen system to study protein?protein interactions.
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bovine serum albumin
Used as an antigen in the study of protein?protein interactions.
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ovalbumin
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chiral plasmonic nanostructures
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