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揭示磷酸化作用下G蛋白偶联受体视紫红质的构象转变

DOI：10.1021/acs.biochem.9b00884 期刊：Biochemistry 出版年份：2019 更新时间：2025-09-12 10:27:22
摘要： G蛋白偶联受体（GPCRs）已进化为高度专业化的细胞机器，能够根据多样化刺激调控生物效应。具体而言，当蛋白质局部位点发生结构扰动时，它们会引发多重通路反应。GPCRs通过整合中心跨膜拓扑结构与生化修饰的协同策略实现精确功能调控。然而，由于缺乏能表征生化修饰后受体动态变化的精准探测技术，后者（生化修饰）的具体作用尚未被解析。已知磷酸化是GPCRs中关键的生化修饰之一，可通过与阻遏蛋白结合促进受体脱敏。本研究采用全原子分子动力学（MD）模拟方法，在膜环境中研究视紫红质受磷酸化诱导的构象动力学变化。值得注意的是，我们对非磷酸化与磷酸化视紫红质结构的对比分析显示：C端区域磷酸化增强了受体稳定性，进而导致跨膜螺旋胞外部分开放。此外，通过监测不同磷酸化状态数量发现，少量磷酸化残基不足以引发胞外区域适当的构象变化。鉴于磷酸化会介导受体脱敏及配体循环，本发现为配体从受体退出的机制构象动力学提供了重要见解。
作者： Nidhi Jatana，S. Keerthic Aswin，Surabhi Rathore，Lipi Thukral
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研究概述 实验方案

研究目的

研究磷酸化对G蛋白偶联受体视紫红质构象动力学的影响。

研究成果

该研究为理解磷酸化过程中受体动力学提供了分子基础，这对GPCR信号传导具有重要作用。C端区域的磷酸化可增强受体稳定性并促使跨膜螺旋胞外部分开放。这些发现揭示了配体从受体中退出的机制，并反映了C端磷酸化的变构效应。

研究不足

结论基于单次模拟运行，增加模拟时长并重复实验可进一步强化数据可靠性。本研究在简化质膜环境中进行，采用POPC与胆固醇模拟适合GPCR动力学的脂质环境，但若采用非对称双层排列的独特脂质以增强体系复杂性，或能更精准捕捉复杂的蛋白质-脂质相互作用。

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